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第一篇 生物分子：结构和功能1

第1章 生命的分子基础1

一、生命属性与生物化学1

（一）化学成分复杂而同一、结构错综而有序1

（二）利用环境的能量和物质进行自我更新2

（三）自我复制和自我装配是生命状态的精华3

二、生物化学与分子生物学4

（一）现代生物化学的发展和分子生物学的兴起4

（二）现代生物化学发展中的一些重要学术中心和学者5

（三）发展中的我国生物化学6

三、生命物质的化学组成7

（一）生命元素7

（二）生物分子是碳的化合物9

（三）生物小分子与代谢物10

（四）生物大分子及其单体亚基11

四、生物分子的三维结构：构型与构象12

（一）生物分子的大小12

（二）立体异构与构型12

（三）构型的命名系统15

（四）构象15

（五）三维结构的分子模型16

（六）生物分子间的相互作用是立体专一的17

五、生物系统中的非共价相互作用17

（一）离子相互作用18

（二）氢键18

（三）范德华力18

（四）疏水相互作用19

（五）非共价相互作用对大分子的结构和功能是关键的20

六、水和生命20

（一）水的结构和性质20

（二）水是生命的介质21

（三）溶质影响水的依数性22

（四）水、弱酸和弱碱的电离23

七、生命的基本单位——细胞28

（一）生物三域——细菌、古菌和真核生物28

（二）细胞是所有生物的结构和功能单位29

（三）原核细胞的代表——大肠杆菌30

（四）真核细胞含有多种膜质细胞器31

八、生物分子的起源与进化32

（一）最初的生物分子是通过化学进化产生的33

（二）RNA或相关前体可能是最早的基因和催化剂34

（三）原始细胞的出现——生物学进化的开始35

（四）真核细胞是从原核细胞进化而来的36

提要36

习题38

主要参考书目38

第2章 氨基酸、肽和蛋白质40

一、氨基酸——蛋白质的单体亚基40

（一）蛋白质的水解40

（二）α－氨基酸的一般结构40

二、氨基酸的分类41

（一）常见的蛋白质氨基酸42

（二）不常见的蛋白质氨基酸44

（三）非蛋白质氨基酸46

三、氨基酸的酸碱性质46

（一）氨基酸的解离46

（二）氨基酸的等电点48

四、氨基酸的化学反应50

（一）α－羧基参加的反应50

（二）α－氨基参加的反应50

（三）α－羧基和α－氨基共同参加的反应50

（四）侧链官能团参加的反应52

五、氨基酸的旋光性和光谱性质53

（一）氨基酸的旋光性和立体化学53

（二）氨基酸的光谱性质54

六、氨基酸混合物的分析和分离55

（一）分配层析55

（二）离子交换层析58

七、肽60

（一）肽和肽键的结构60

（二）肽的物理和化学性质62

（三）天然存在的活性肽63

八、蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次64

（一）蛋白质的化学组成和分类64

（二）蛋白质分子的形状和大小65

（三）蛋白质分子结构的组织层次67

九、蛋白质的一级结构68

（一）蛋白质的氨基酸［残基］序列决定蛋白质的功能68

（二）蛋白质一级结构的举例68

（三）蛋白质序列数据库69

（四）蛋白质化学测序的策略70

十、蛋白质测序的一些常用方法70

（一）末端残基分析70

（二）二硫键的断裂71

（三）氨基酸组成的分析72

（四）多肽链的部分裂解72

（五）肽段氨基酸序列的测定73

（六）肽段在原多肽链中的次序的确定（氨基酸全序列的重建）77

（七）二硫键位置的确定78

十一、氨基酸序列与生物进化78

（一）序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族78

（二）同源蛋白质氨基酸序列的物种差异79

（三）同源蛋白质具有共同的进化起源81

十二、肽和蛋白质的化学合成：固相肽合成82

提要84

习题85

主要参考书目86

第3章 蛋白质的三维结构88

一、蛋白质三维结构概述88

（一）蛋白质构象主要由弱相互作用稳定88

（二）肽键具有刚性和平面的性质90

（三）多肽主链的折叠受到空间位阻的限制91

二、测定蛋白质三维结构的方法93

（一）X射线衍射可用于晶体结构的测定93

（二）核磁共振可用于生物大分子动态结构的研究94

（三）研究溶液中蛋白质构象的其他方法97

三、蛋白质的二级结构100

（一）α螺旋是常见的蛋白质二级结构100

（二）氨基酸序列影响α螺旋的稳定性103

（三）β构象把多肽链组织成片层结构104

（四）β转角和Ω环是蛋白质中部分规正的二级结构105

（五）无规卷曲也有确定的构象106

四、纤维状蛋白质106

（一）α－角蛋白是α螺旋蛋白质106

（二）丝心蛋白和β－角蛋白是β折叠片蛋白质108

（三）胶原蛋白是一种三股螺旋109

（四）弹性蛋白是结缔组织中的另一种硬蛋白111

（五）血纤蛋白原在凝血中起作用112

五、蛋白质超二级结构和结构域114

（一）超二级结构是二级结构的组合体114

（二）结构域是三级结构中相对独立的局部折叠区116

六、球状蛋白质与三级结构117

（一）三级结构的形成117

（二）球状蛋白质三级结构的特征118

（三）球状蛋白质三级结构／结构域的解剖学119

七、膜蛋白的结构124

（一）膜内在蛋白质125

（二）脂锚定膜蛋白质126

八、四级结构和亚基缔合128

（一）有关四级结构的一些概念128

（二）四级缔合的驱动力129

（三）四级结构的对称性130

（四）亚基相互作用的方式132

（五）四级缔合在结构和功能上的优越性134

九、蛋白质的变性、折叠和结构预测135

（一）蛋白质的变性135

（二）氨基酸序列规定蛋白质的三维结构136

（三）蛋白质肽链折叠的热力学137

（四）蛋白质肽链折叠的动力学139

（五）蛋白质结构的预测141

提要144

习题145

主要参考书目146

第4章 蛋白质的生物学功能147

一、蛋白质功能的多样性147

二、氧结合蛋白质——肌红蛋白：贮存氧150

（一）氧与血红素辅基结合150

（二）肌红蛋白是珠蛋白家族的成员151

（三）肌红蛋白与O2结合是蛋白质与配体相互作用的实例152

（四）蛋白质结构是如何影响配体结合的155

三、氧结合蛋白质——血红蛋白：转运氧156

（一）血红蛋白是在血液中转运O2的156

（二）血红蛋白的结构157

（三）结合氧时血红蛋白发生构象变化158

（四）血红蛋白与氧结合是协同的160

（五）协同性配体结合可以定量描述161

（六）协同性结合机制的两个模型162

（七）血红蛋白还转运H＋和CO2163

（八）2，3－二磷酸甘油酸降低血红蛋白对O2的亲和力164

四、血红蛋白分子病165

（一）分子病是遗传的165

（二）镰状细胞贫血166

（三）α－和β－地中海贫血168

五、免疫系统和免疫球蛋白169

（一）免疫应答涉及一系列特化的细胞和特化的蛋白质169

（二）免疫系统能识别自我和非我171

（三）细胞表面上的分子相互作用触发免疫应答172

（四）抗体具有两个相同的抗原结合部位174

（五）抗体与抗原结合是专一而紧密的176

（六）抗体－抗原相互作用是一些重要生化分析的基础176

六、肌动蛋白、肌球蛋白和分子马达178

（一）肌肉的主要蛋白质是肌球蛋白和肌动蛋白178

（二）细丝和粗丝被组织成有序的结构181

（三）肌球蛋白粗丝沿肌动蛋白细丝滑动183

提要185

习题186

主要参考书目187

第5章 蛋白质的性质、分离纯化和鉴定189

一、蛋白质在水溶液中的行为189

（一）蛋白质的酸碱性质189

（二）蛋白质的胶体性质190

（三）蛋白质的沉淀191

二、蛋白质分离纯化的一般程序191

三、蛋白质分离纯化的方法193

（一）分离纯化方法的根据193

（二）等电点沉淀和盐析193

（三）有机溶剂分级分离195

（四）透析和超滤195

（五）密度梯度超速离心196

（六）凝胶过滤——大小排阻层析196

（七）凝胶电泳198

（八）等电聚焦和双向电泳199

（九）离子交换层析200

（十）疏水相互作用层析201

（十一）亲和层析202

（十二）高效液相层析202

四、蛋白质相对分子质量的测定203

（一）凝胶过滤法测定相对分子质量203

（二）SDS-PAGE测定相对分子质量204

（三）沉降速度法测定相对分子质量204

（四）质谱法207

五、蛋白质的含量测定与纯度鉴定208

（一）总蛋白质含量的测定208

（二）特定蛋白质含量的测定208

（三）蛋白质纯度鉴定209

提要209

习题210

主要参考书目211

第6章 酶的催化作用212

一、酶研究的简史212

二、酶是生物催化剂213

（一）酶与一般催化剂的共同点213

（二）反应速率理论与活化能213

（三）酶通过降低活化自由能提高反应速率215

（四）酶作为生物催化剂的特点217

三、酶的化学本质及其组成219

（一）酶的化学本质219

（二）酶的化学组成219

（三）单体酶、寡聚酶、多酶复合物220

四、酶的命名和分类222

（一）习惯命名法222

（二）国际系统命名法222

（三）国际系统分类法及酶的编号222

五、酶的专一性224

（一）酶对底物的专一性224

（二）关于酶作用专一性的假说226

六、酶的活力测定和分离纯化227

（一）酶活力的测定227

（二）酶的分离纯化229

七、非蛋白质生物催化剂——核酶231

（一）核酶的发现231

（二）核酶的种类231

（三）核酶的研究意义及应用前景233

八、抗体酶234

九、酶工程简介235

（一）化学酶工程236

（二）生物酶工程237

提要239

习题239

主要参考书目240

第7章 酶动力学241

一、化学动力学基础241

（一）化学反应速率及其测定241

（二）反应分子数和反应级数242

（三）各级反应的特征243

二、底物浓度对酶促反应速率的影响245

（一）中间复合物学说245

（二）酶促反应的动力学方程式246

（三）多底物的酶促反应动力学255

三、酶的抑制作用259

（一）抑制程度的表示方法259

（二）抑制作用的类型260

（三）可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别261

（四）可逆抑制作用动力学261

（五）一些酶的可逆与不可逆抑制剂266

四、温度对酶促反应的影响272

五、pH对酶促反应的影响273

六、激活剂对酶促反应的影响274

提要274

习题275

主要参考书目277

第8章 酶作用机制和酶活性调节278

一、酶的活性部位278

（一）酶活性部位的特点278

（二）研究酶活性部位的方法279

二、酶催化反应的独特性质282

三、酶促反应机制282

（一）基元催化反应282

（二）酶具有高催化能力的原因286

四、酶催化反应机制的实例289

（一）溶菌酶289

（二）碳酸酐酶293

（三）丝氨酸蛋白酶295

（四）天冬氨酸蛋白酶300

五、酶活性的别构调节303

（一）酶的别构效应和别构酶的性质303

（二）别构模型305

（三）别构酶的调节功能306

（四）别构酶的实例307

六、酶活性的共价调节312

（一）酶的可逆共价修饰312

（二）酶原的激活——不可逆共价调节317

七、同工酶320

提要322

习题323

主要参考书目324

第9章 糖类和糖生物学325

一、引言325

（一）糖类的生物学作用325

（二）糖类的化学本质325

（三）糖类的命名和分类326

二、单糖的结构和性质326

（一）单糖的开链结构326

（二）单糖的立体化学327

（三）单糖的环状结构328

（四）单糖的构象331

（五）单糖的物理和化学性质333

三、重要的单糖和单糖衍生物337

（一）单糖337

（二）单糖磷酸酯339

（三）糖醇339

（四）糖酸341

（五）脱氧糖341

（六）氨基糖341

（七）糖苷343

四、寡糖344

（一）寡糖的结构344

（二）常见的二糖345

（三）其他简单寡糖345

（四）环糊精346

五、多糖346

（一）作为燃料贮存形式的同多糖347

（二）起结构作用的同多糖348

（三）影响同多糖折叠的因素350

（四）植物细胞壁的基质杂多糖351

（五）细菌细胞壁的结构杂多糖353

（六）脊椎动物胞外基质的结构杂多糖356

六、糖缀合物357

（一）蛋白聚糖357

（二）糖蛋白360

（三）糖脂和脂多糖362

七、糖类作为生物信息分子：糖密码362

（一）糖链的生物学功能是多种多样的363

（二）凝集素是阅读糖密码和介导多种生物学过程的蛋白质364

（三）凝集素－糖相互作用是高专一性和多价的365

（四）血型决定簇是寡糖366

八、聚糖的结构分析367

（一）聚糖结构分析的策略367

（二）用于聚糖分析的一些方法368

提要370

习题372

主要参考书目373

第10章 脂质和生物膜375

一、贮存脂质——三酰甘油和蜡375

（一）脂肪酸是烃的衍生物375

（二）三酰甘油是甘油的脂肪酸酯380

（三）油脂酸败与脂质过氧化381

（四）烹调油的部分氢化产生反式脂肪酸383

（五）三酰甘油提供储能和保温384

（六）蜡及其用作储能和防水384

二、膜结构脂质——磷脂、糖脂和固醇385

（一）甘油磷脂是磷脂酸的衍生物385

（二）某些甘油磷脂含醚键连接的脂肪酰链387

（三）叶绿体含半乳糖脂和硫脂388

（四）古菌具有独特的膜脂389

（五）鞘脂是鞘氨醇的衍生物389

（六）细胞表面上的鞘脂是生物识别的位点391

（七）类固醇具有四个稠合的碳环391

三、活性脂质——作为信号、辅因子和色素394

（一）类二十烷酸是局部性的激素395

（二）磷脂酰肌醇和鞘氨醇衍生物是胞内信使397

（三）类固醇激素在组织之间运载信息397

（四）许多类异戊二烯（类萜）是活性脂质398

（五）聚酮化合物是具有强力生物活性的天然产物400

四、血浆脂蛋白401

（一）血浆脂蛋白的分类402

（二）血浆脂蛋白的结构与功能402

五、生物膜的组成和结构404

（一）每种膜都有特定的脂质和蛋白质405

（二）脂双层是膜的基本结构元件406

（三）膜成分在脂双层两侧的分布是不对称的406

（四）有三类膜蛋白跟膜结合的方式不同407

（五）生物膜是动态的408

（六）质膜的内在蛋白质参与表面黏着、信号传递和其他细胞过程410

（七）生物膜的流动镶嵌模型411

六、脂质的提取、分离和分析411

（一）脂质用有机溶剂提取412

（二）吸附层析分离不同极性的脂质412

（三）气－液色谱用于分析挥发性脂质混合物412

（四）专一性水解有助脂质结构测定413

（五）质谱与脂质结构测定和脂质组学413

提要413

习题415

主要参考书目416

第11章 核酸的结构和功能417

一、核酸的发现和研究简史417

（一）核酸的发现417

（二）核酸的早期研究417

（三）DNA双螺旋结构模型的建立418

（四）DNA克隆技术的兴起和RNA研究的重大突破419

（五）人类基因组计划开辟了生命科学新纪元419

二、核酸的种类和分布421

（一）脱氧核糖核酸421

（二）核糖核酸422

三、核酸的化学组成423

（一）碱基423

（二）核苷425

（三）核苷酸426

（四）核苷酸的衍生物426

（五）核苷酸的聚合物428

四、DNA的结构和功能428

（一）DNA的一级结构428

（二）DNA的双螺旋结构429

（三）DNA的三股螺旋和四股螺旋432

（四）DNA的超螺旋433

（五）DNA贮存遗传信息435

五、RNA的结构与功能438

（一）RNA的一级结构438

（二）RNA的高级结构440

（三）RNA表达遗传信息444

提要449

习题450

主要参考书目451

第12章 核酸的物理化学性质和研究方法452

一、核酸的水解452

（一）酸水解452

（二）碱水解452

（三）酶水解453

二、核酸的酸碱性质453

（一）碱基的解离453

（二）核苷的解离454

（三）核苷酸的解离454

（四）核酸的滴定曲线455

三、核酸的紫外吸收456

四、核酸的变性、复性及杂交456

（一）变性456

（二）复性458

（三）核酸分子杂交459

五、核酸的分离和纯化459

（一）核酸的超速离心459

（二）核酸的凝胶电泳461

（三）核酸的柱层析463

（四）DNA的提取和纯化463

（五）RNA的提取和纯化464

六、核酸序列的测定464

（一）第一代测序技术465

（二）第二代测序技术469

（三）第三代测序技术473

七、DNA微阵技术475

（一）DNA芯片的类型475

（二）DNA芯片的制作475

（三）核酸杂交的检测476

（四）DNA芯片的应用477

八、核酸的化学合成477

提要478

习题480

主要参考书目480

第13章 维生素和辅酶482

一、维生素概论482

（一）维生素的概念482

（二）维生素的发现482

（三）维生素的分类和辅酶的关系483

二、脂溶性维生素483

（一）维生素A483

（二）维生素D486

（三）维生素E487

（四）维生素K488

三、水溶性维生素490

（一）维生素B1和硫胺素焦磷酸490

（二）维生素PP和烟酰胺辅酶491

（三）维生素B2和黄素辅酶493

（四）泛酸和辅酶A495

（五）维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺497

（六）维生素B12及其辅酶498

（七）生物素和辅酶生物胞素503

（八）叶酸和四氢叶酸505

（九）硫辛酸507

（十）维生素C508

四、作为辅酶（辅基）的金属离子512

（一）概论512

（二）金属酶类与金属激活酶类513

（三）含铁酶类513

（四）含铜酶类514

（五）含锌酶类514

（六）其他金属酶类515

提要515

习题516

主要参考书目517

第14章 激素和信号转导518

一、激素通论518

（一）激素和其他化学信号518

（二）激素的分类519

（三）激素的检测和纯化519

（四）内分泌腺及其分泌的激素520

（五）激素释放的分级控制和反馈调节523

（六）激素通过靶细胞受体起作用525

二、人和脊椎动物的一些重要激素526

（一）肽激素526

（二）儿茶酚胺激素529

（三）类二十烷酸激素530

（四）类固醇激素530

（五）维生素D激素532

（六）类视黄醇激素532

（七）甲状腺激素532

（八）氧化氮533

三、昆虫激素534

（一）昆虫的内激素534

（二）昆虫的外激素535

四、植物激素535

（一）生长素535

（二）细胞分裂素535

（三）赤霉素536

（四）脱落酸537

（五）乙烯537

五、信号转导概述537

（一）信号转导的共同特点537

（二）信号转导的基本过程和基本类型539

六、G蛋白偶联受体和第二信使539

（一）G蛋白偶联受体和第二信使540

（二）β－肾上腺素能受体系统通过第二信使起作用541

（三）终止β－肾上腺素能应答的几种机制545

（四）β－肾上腺素能受体由于磷酸化和与β－抑制蛋白缔合而脱敏545

（五）cAMP是多种调节分子的第二信使546

（六）二酰甘油、肌醇三磷酸和Ca2＋也是第二信使547

（七）钙是时空上定位的第二信使548

七、受体酪氨酸激酶550

（一）刺激胰岛素受体启动蛋白质磷酸化反应的级联550

（二）膜磷脂PIP3在胰岛素信号转导的分支点起作用552

（三）JAK-STAT信号转导也涉及酪氨酸激酶活性553

（四）信号转导系统之间的通讯是普遍而复杂的554

八、受体鸟苷酸环化酶、cGMP和蛋白激酶G555

九、门控离子通道556

（一）离子通道是可兴奋细胞的基础556

（二）电压－门控离子通道产生神经元的动作电位558

（三）乙酰胆碱受体是配体门控离子通道560

（四）神经元有应答不同神经递质的受体通道561

（五）毒素靶向离子通道561

十、整联蛋白——双向黏着受体561

十一、通过核内受体的信号转导机制562

提要564

习题566

主要参考书目566

索引567